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Strukturbiologie

Strukturbiologie untersucht den Aufbau von Biomolekülen mit atomarer Auflösung. 

Univ.-Prof. Dr. Karl GRUBER

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Foto: Gruber, Karl, Univ.-Prof. Mag. Dr.rer.nat.

Gruber, Karl, Univ.-Prof. Mag. Dr.rer.nat.

E-Mail:karl.gruber@uni-graz.at

Telefon:+43 316 380 - 5417

In unserer Forschung beschäftigen wir uns mit molekulare Strukturbiologie, wobei unser Hauptinteresse der Aufklärung von katalytischen Mechanismen von Enzymen und generell von strukturellen Determinanten von Enzymeigenschaften gilt. Zu diesem Zweck benutzen wir experimentelle Methoden (vor allem Röntgenkristallographie) in Kombination mit einer Reihe von rechnerischen Methoden (wie Homologie-Modellierung, Docking, Molekulardynamik-Simulationen, Berechnung der Elektrostatik innerhalb eines Proteins, etc.). Unser Ziel ist ein Verständnis wichtiger Enzymcharakteristika und wir nutzen dieses Wissen, um Enzymvarianten mit maßgeschneiderten Eigenschaften zu entwerfen. Auf dem Gebiet der strukturellen Bioinformatik beschäftigen wir uns mit Protein-Protein Wechselwirkungen in Kristallen und versuchen strukturelle Muster in aktiven Zentren von Enzymen zu identifizieren, die eine Vorhersage von Enzym-Funktionen aufgrund der Struktur erlauben.

CV Karl Gruber

ORCID: 0000-0002-3485-9740

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Ao.Univ.-Prof. Dr. Walter KELLER

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Keller, Walter, Ao.Univ.-Prof. Mag. Dr.rer.nat.

E-Mail:walter.keller@uni-graz.at

Telefon:+43 316 380 - 5423

Assoz.-Prof. Dr. Monika OBERER

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Oberer, Monika, Assoz. Prof. Mag. Dr.rer.nat.

E-Mail:m.oberer@uni-graz.at

Telefon:+43 316 380 - 5431

Das Team von Monika Oberer hat sich zum Ziel gemacht, die Funktion von Proteinen auf molekularer Ebene zu verstehen. Die Kenntnis der dreidimensionalen Strukturen der Proteine  ist eine unabdingbare Voraussetzung, um dieses Verständnis zu erlangen. Die Ergebnisse unserer Forschung werden immer mit Hinblick auf den biologischen Kontext betrachtet, da auch die Proteine nicht als isolierte Moleküle fungieren. Ein langfristiges Ziel unserer Arbeitsgruppe ist die Etablierung der Struktur-Funktionsbeziehungen von Proteinen im intrazellulären und intravaskulären Lipidstoffwechsel. Die untersuchten Proteine sind Schlüsselmoleküle in zahlreichen biologischen Vorgängen und kontrollieren die Zugänglichkeit von Lipiden um Energie zu produzieren,  um diese  als Ausgangsmaterialien für Synthesen neuer Moleküle oder für Signalweiterleitung zu verwenden. Fehlregulation der metabolischen Protein führt zu unterschiedlichen pathologischen Krankheitsbildern, unter anderen zu Herz-Kreislauf-Erkrankungen, Typ-2 Diabetes und diversen Fettstoffwechselstörungen. In unserem Labor werden Proteinstrukturen mittels der Techniken der Röntgenkristallographie und NMR-Spektroskopie bestimmt. Zusätzlich werden weitere biochemische und biophysikalische Methoden verwendet, um die untersuchten Proteine und die entsprechenden Interaktionen zu charakterisieren.

 CV Monika Oberer

ORCID: 0000-0003-2525-9513

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Ass.-Prof. Mag. Dr. Tea PAVKOV-KELLER

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Pavkov-Keller, Tea, Ass.-Prof. Mag. Dr.

E-Mail:tea.pavkov@uni-graz.at

Telefon:+43 316 380 - 5483

Ass.-Prof. Mag. Dr. Tea PAVKOV-KELLER

Unsere Arbeitsgruppe arbeitet an der Aufklärung der Selbst-Assemblierung von bakteriellen S-Schicht-Proteinen in zwei-dimensionalen(2D)-kristallinen Gitter. In pathogenen Bakterien tragen S-Schichten zur Virulenz bei, indem sie eine große, repetitive Oberflächenstruktur bereitstellen, die zur Interaktion mit der Wirtszelle dient. Das hat weitreichende Auswirkungen auf die Immunantwort des Wirtsorganismus und die Entwicklung von Krankheiten. Die Bildung von 2D- kristallinen Gittern verhindert die Strukturcharakterisierung mittels der Röntgen-Kristallographie und macht die cryo-Elektronen Mikroskopie (2D-Kristalle und cryo-Tomographie) zur Methode der Wahl.

Der Fokus der weiteren Projekte liegt auf der strukturellen und funktionellen Charakterisierung von medizinisch relevanten Proteinen, die hauptsächlich mittels Röntgen–Kristallographie, cryo-EM (Einzelpartikelmethode) und Röntgen-Kleinwinkel streuung (SAXS) durchgeführt wird.

ORCID: 0000-0001-7871-6680

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